Interações não covalentes (parte2)

Conforme referi no meu primeiro post sobre as ligações não covalentes, estas tratam-se de algo essencial na bioquímica!

Por um lado, uma vez que são forças fracas, permitem uma dinâmica grande das comunicações entre moléculas ou dentro da mesma molécula. Dito por outras palavras, como são fracas permitem, por exemplo, que duas moléculas interatuem temporariamente uma com a outra; ou então permitem que determinada macromolécula adquira temporariamente determinada conformação. Mas em qualquer um dos casos, se for necessário alterar essa situação, não é complicado, pois tratam-se de forças fracas… Como exemplos da primeira situação temos uma interação entre um substrato e o centro ativo de uma enzima (atenção que nalguns casos o substrato pode interatuar covalentemente com a enzima!), uma interação entre um recetor e o seu ligando, uma interação entre duas proteínas, etc. Como exemplos da segunda situação temos alterações conformacionais de uma enzima induzidas pela ligação de um substrato ou pela ligação de um modulador alostérico, alterações conformacionais de uma proteína em resposta a uma alteração de pH (o que acontece, por exemplo, com a fosfofrutocinase-1 durante a fermentação lática, sendo esse um dos fatores associados à fadiga muscular…), etc.

Mas não se deixem enganar pela fraqueza individual de cada uma das interações não covalentes. De facto, como na bioquímica lidamos frequentemente com moléculas grandes (polissacarídeos, proteínas, ácidos nucleicos, por exemplo), existem inúmeros locais no interior dessas moléculas que podem interatuar uns com os outros. Sendo assim, forma-se uma rede de interações não covalentes que é responsável pela manutenção da estrutura 3D dessas moléculas. O somatório de todas as forças torna-se enorme, conferindo uma grande estabilidade às biomoléculas. Por isso é que, por exemplo, uma proteína adquire um ou poucas conformações possíveis, apesar de virtualmente existir um número elevadíssimo de conformações que a proteína poderia apresentar…

Finalmente, existe um aspeto muito importante que está relacionado com as forças não covalentes que as moléculas podem estabelecer: a sua solubilidade! Na realidade, muitas vezes quando dissolvemos algo em água (sal ou açúcar, por exemplo), não pensamos no porquê da dissolução ocorrer. A ideia é muito simples… Para uma substância se dissolver num determinado solvente, as moléculas qua a constituem devem ser capazes de interatuar com as moléculas do solvente, de uma forma energeticamente mais favorável do que o seu arranjo inicial. Por exemplo, o somatório da rede de interações entre os átomos de Na⁺ e Cl^- no sal é inferior ao somatório das interações desses iões com as moléculas de água. Sendo assim, na presença de água o sal dissolve-se. E o raciocínio é válido para qualquer soluto e/ou solvente. Por isso se diz a frase “Semelhante dissolve semelhante”, que na realidade nos diz que a dissolução ocorre quando existe afinidade química entre moléculas do soluto e do solvente.