terça-feira, 25 de julho de 2017

Termogenina

A termogenina (UCP1) foi a primeira proteína desacopladora a ser descoberta, no ano 1978. É uma proteína transmembranar presente na membrana interna das mitocôndrias.                    
Os desacopladores são substâncias que provocam a separação funcional entre a oxidação do NADH ou FADH2 e a fosforilação do ADP a ATP. No que concerne à sua função, é de salientar que as proteínas desacopladoras, neste caso a termogenina, fornecem uma via alternativa para os protões (H+) passarem do espaço intermembranar da mitocôndria para a matriz mitocondrial sem se relacionarem com a enzima ATP sintase (complexo F0F1). A energia do gradiente eletroquímico gerado não é direcionada para a síntese de ATP, mas sim para a produção de calor. Existem várias vias metabólicas que utilizam vários substratos (glucose e ácidos gordos) para reduzir transportadores de protões como o NAD+ e o FAD+, que após receberem estes protões, passam a ser denominados de NADH E FADH2, respetivamente. São exemplos destas vias a glicólise, ciclo de Krebs, e oxidação de ácidos gordos. Seguidamente, estes transportadores de protões serão o substrato da cadeia respiratória, onde através da sua oxidação há a produção de energia química sobre a forma de ATP (Adenosina Trifosfato). Este processo ocorre na matriz mitocondrial e consiste na transferência de protões ao longo de uma cadeia de transportadores que é constituída por 4 complexos. Estes protões atravessam a membrana interna de acordo com o gradiente de concentração através de proteínas transmembranares, passando para o espaço intermembranar; de seguida os protões vão retornar à matriz mitocondrial com o recurso a ATP-sintases que utilizam a energia deste transporte para sintetizar ATP a partir de ADP e Pi. O aceitador final dos protões depende de organismo para organismo, sendo que no caso dos seres aeróbios é o O2.                                                            
O tecido adiposo é classificado em dois tipos que apresentam distribuição, fisiologia, estrutura e patologia diferentes. Um deles é o tecido adiposo comum, amarelo ou unilocular (gordura branca), que quando as células estão completamente desenvolvidas, apresentam uma única gotícula de gordura que ocupa quase todo o citoplasma. O outro tipo é o tecido adiposo multilocular, também conhecido como gordura castanha, que apresenta adipócitos com numerosas gotículas lipídicas e muitas mitocôndrias, que lhe conferem a cor castanha.                   
Nos seres humanos, a gordura castanha só apresenta quantidades significativas nos recém-nascidos, com função auxiliar na termorregulação. Ao ser estimulado pela libertação da noradrenalina nas terminações nervosas abundantes em torno das suas células, o tecido adiposo multilocular acelera a lipólise e a oxidação de ácidos gordos. O calor produzido vai aquecer o sangue contido nos capilares do tecido multilocular e é distribuído pelo corpo, aquecendo os diversos órgãos. A atividade desta proteína é também estimulada em muitos animais aquando da sua hibernação.                                      A produção de termogenina é frequentemente estimulada quando consumimos uma refeição hipercalórica, sendo uma forma de gastar energia em excesso de modo a manter o balanço energético (e assim o peso corporal).

Texto escrito por:
Ângela Barbosa
Carla Rocha
Diogo Dinis
Diogo Assis
Marco Ferreira 
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quarta-feira, 19 de julho de 2017

Hidratos de carbono – derivados de monossacarídeos



Os monossacarídeos são as unidades estruturais de todos os hidratos de carbono, são os seus blocos de construção (mais informações sobreesse assunto aqui). Globalmente obedecem à fórmula química CH2On, ou seja, existe a proporção de o equivalente a uma molécula de água (2 hidrogénios e 1 oxigénio) para cada carbono, sendo por isso que surgiu o nome hidratos de carbono. No entanto, existem também monosscarídeos que não obedecem a esta fórmula química, ou seja, são monossacarídeos que surgem por modificação (bio)química dos monossacarídeos originais. Essa modificação pode envolver a remoção de um ou mais átomos, ou a mudança/alteração de grupos funcionais. Estes é que são os chamados derivados de monossacarídeos, ou derivados de açúcar. Devido à sua elevada variabilidade, não há grandes generalizações que se possam fazer em relação aos derivados de monossacarídeos, pois as suas características físico-químicas dependem muito de qual a modificação química que lhes deu origem, mas o objetivo é sempre o mesmo: conferir propriedades novas a essas moléculas, propriedades que não poderiam existir se se tratassem de monossacarídeos “puros”.
Não pensem que estes derivados de monossacarídeos são moléculas muito raras, com funções específicas (apesar de alguns derem exatamente isso). O derivado mais “famoso/conhecido” é a desoxirribose. Esta molécula deriva da ribose, através da remoção de um átomo de oxigénio (daí o prefixo “desoxi”), sendo um elemento fundamental para o DNA, entrando na composição de cada desoxirribonucleótido. 
A fucose é também um derivado de monossacarídeo (neste caso da galactose) presente em glicoproteínas, sendo por isso importante para a composição e função de glicoproteínas e glicosaminoglicanos das células dos mamíferos, insetos e plantas. Quer a desoxirribose que a fucose pertence à família dos desoxiaçúcares.
A glucosamina e a galactosamina são aminoaçúcares (monossacarídeos com um grupo amina), muito importantes como blocos de construção de glicosaminoglicanos. Derivam da glucose e da galactose, respetivamente.
Estes grupos amina podem ainda sofrer modificações adicionais, originando, por exemplo, N-acetilglucosamina ou N-acetilgalactosamina.
Outra família importante de derivados de monossacarídeos são os derivados acídicos. Neste caso podemos ter dois tipos diferentes os ácidos –ónicos e os ácidos –urónicos. Os primeiros surgem quando o grupo carbonilo de um monossacarídeo é oxidado a grupo carboxílico. Se isso acontecer à glucose, por exemplo, obtém-se o ácido glucónico. Os segundos surgem quando é o último grupo hidroxilo da cadeia que sofre oxidação a grupo carboxílico. Por exemplo, se glucose sofrer este tipo de modificação, obtém-se o ácido glucorónico. Estes derivados de açúcar são importantes constituintes de glicosaminoglicanos, por exemplo.

sábado, 15 de julho de 2017

Queratina

A queratina é uma proteína secundária, com forma tridimensional de α-hélice (α-queratina) ou de folhas-β-pregueadas (β-queratina) e constituída por cerca de 21 aminoácidos ligados entre si através de pontes de hidrogénio. O principal aminoácido que compõe a queratina é a cisteína que, por ser um aminoácido sulfurado, ou seja, que apresenta o elemento enxofre na sua estrutura, estabelece entre si um tipo de ligação covalente denominada ligação cisteídica, que se dá entre dois átomos de enxofre (S-S).A queratina é sintetizada em células diferenciadas - queratinócitos - do tecido epitelial  (pele) e invaginações da epiderme para a derme  (como os cabelos e unhas) de animais terrestres. Devido à sua estrutura tridimensional, esta proteína possui propriedades particulares como microfilamentos com resistência (relacionada com as ligações cisteídicas da cadeia), elasticidade e impermeabilidade à água.
Esta proteína forma uma camada que envolve as células da epiderme (camada mais externa da pele), de modo a evitar perdas desnecessárias de água e, também, proteger o organismo contra agressões externas, tais como choques mecânicos, radiação solar, ventos e chuvas. As células queratinizadas mesmo estando mortas conseguem desempenhar tais funções, porque primeiro detêm microrganismos que auxiliam na retenção de água, depois porque formam uma camada protetora, que evita agressões às células vivas.
Nos mamíferos, além da epiderme, a queratina também é encontrada nas unhas, cabelos, cascos, chifres e garras. Nas aves, as penas e os bicos são estruturas queratinizadas. As escamas dos répteis, as “barbas de baleia”, a carapaça dos cágados, os espinhos do porco-espinho e as barbatanas dos peixes também são ricos em queratina.
Esta proteína é muito usada pela indústria de cosméticos, como na composição de champos, condicionadores, cremes, vernizes, restauradores capilares, cremes alisantes e produtos de higiene pessoal. É muito utilizada em tratamentos capilares, por ser a principal substância que compõe os cabelos, estes que estão destinados à reposição da proteína perdida diariamente por meio de agressões físicas e químicas. A queratina também é utilizada no alongamento de cabelos, que transforma os fios de cabelo com os seus polímeros, tornando os cabelos mais fracos mas mais longos.

Texto escrito por:
Beatriz Gonçalves
Bernardo Machado
Lindoro Salgado
Mafalda Cunha Gomes
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quinta-feira, 13 de julho de 2017

terça-feira, 11 de julho de 2017

Ciclização dos monossacarídeos



Conforme referi num post anterior (podem consultá-lo aqui), os monossacarídeos são polihidroxialdeídos ou polihidroxicetonas, que existem sob duas formas (para monossacarídeos com mais do que 4 carbonos): forma aberta e forma cíclica. Ambas encontram-se em equilíbrio, sendo que a interconversão entre elas não requer a atuação de nenhuma enzima. Em solução os monossacarídeos tendem a estar predominantemente sob a forma cíclica (mas sempre em equilíbrio com a forma aberta), passando a apresentar-se sob a forma de dois isómeros, que, neste caso, se designam de anómeros (mais informação sobre este assunto mais à frente). Existem dois tipos de estruturas cíclicas que podem ser formadas: uma estrutura pentagonal que, devido à semelhança com o composto químico furano faz com que os monossacarídeos sejam classificados como furanoses; uma estrutura hexagonal que, devido a ser parecida com o pirano, faz com que os monossacarídeos sejam classificados de piranoses.
Hoje decidi escrever sobre o processo de ciclização dos monossacarídeos. Trata-se de uma reação química intracelular, ou seja, que ocorre dentro da própria molécula, e requer dois intervenientes diferentes, o grupo carbonilo (que pode ser aldeído ou cetona) e um grupo hidroxilo. Na realidade o que vai acontecer é que esse grupo hidroxilo vai reagir com o grupo carbonilo, formando uma ligação “éter”. Na realidade não é um grupo éter que se forma (e por isso eu usei as aspas), pois um dos carbonos desse suposto grupo éter tem também um grupo hidroxilo. O nome correto depende de qual foi o monossacarídeo que sofreu ciclização. Se foi uma aldose (monossacarídeo no qual o grupo carbonilo é um grupo aldeído), então o novo grupo funcional designa-se de hemiacetal. 

Se foi uma cetose, então designa-se de hemicetal. 
Ou seja, a diferença entre ambos está no facto de o grupo hemiacetal se encontrar na extremidade da molécula, enquanto que o hemicetal se encontra numa posição interna. Em ambos os casos, estamos a falar num carbono que está ligado a um grupo –OH e simultaneamente a um grupo –O-R.

Uma vez que os hidratos de carbono, para serem redutores, devem possuir pelo menos um grupo carbonilo, e que, na forma cíclica, o grupo carbonilo deixa de existir, pode-se dizer que os hidratos de carbono só são redutores na forma aberta.
O carbono que apresentava o grupo carbonilo na forma aberta, e que, consequentemente, não era quiral (pois o grupo carbonilo tem uma ligação dupla entre o carbono e o oxigénio), passa a ser quiral, o que significa que, na forma cíclica, os monossacarídeos apresentam mais carbonos quirais e, por isso, mais estereoisómeros. Esse carbono que passou a ser quiral designa-se de carbono anomérico e os isómeros que diferem entre si apenas na configuração do carbono anomérico chama-se anómeros. Os anómeros são classificados com as letras alfa e beta, e é por isso que muitas vezes se vê esta letra associada ao nome do monossacarídeo. 
Também é por isso que nos referimos às ligações glicosídicas como sendo do tipo alfa ou beta, mas vou deixar esse assunto para um post futuro…
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sexta-feira, 7 de julho de 2017

Amilase salivar

A ptialina ou alfa-amilase salivar é uma enzima da saliva que apresenta um pH óptimo de aproximadamente 7,0 (neutro) e uma temperatura óptima de atuação entre 35ºC e 40ºC sendo que a mesma é inactivada a temperaturas inferiores a 35ºC e desnaturada quando ultrapassa os 40ºC. A ptialina é produzida pelas glândulas salivares, em especial pela glândula parótida. Esta enzima juntamente com sais minerais e muco formam a saliva. A presença de um alimento na cavidade bucal e estímulos psicológicos levam à secrecão de saliva contendo a enzima ptialina. A ptialina atua sobre o amido e glicogénio ingeridos, catalisando a hidrólise das ligações alfa-1,4, o que dá origem a pequenos dissacarídeos de maltose . Além disso, a sua exposição ao substrato ocorre de forma muito rápida (restrita ao tempo de mastigação) daí a importância de se mastigar vagarosamente, pois assim, o contacto da ptialina com o polissacarídeo é prolongado e a sua ação é potencializada. Em suma a principal função desta proteína é iniciar a digestão dos carbohidratos, facilitando a sua digestão nos intestinos, sendo que ao chegar ao estômago, onde o pH é muito ácido, a enzima torna-se inativa. 

A continuação da digestão dos carbohidratos irá dar-se no intestino delgado, mais propriamente no jejuno aonde outra amilase, a amilase pancreática, em conjunto com os sais biliares irá clivar as ligações das moléculas de maltose, formando duas moléculas de glicose as quais irão ser absorvidas pelo intestino.
Para além disso a amilase salivar tem um fator protector contra as cáries dentarias. Os resíduos de alimentos ricos em carbohidratos que permanecem nos dentes após a mastigação propiciam o crescimento de bactérias, que produzem ácidos capazes de corroer o esmalte dental, causando cáries. A ptialina sintetiza os polissacarídeos desses resíduos, evitando que tais bactérias cresçam e se multipliquem. É por isso que indivíduos que produzem um maior fluxo de saliva têm menor tendência a desenvolver cáries dentárias.


Texto escrito por:
Amadeu Barroco
Catarina Teixeira
Marly Gonçalves
Pedro Pinto
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segunda-feira, 3 de julho de 2017

Hidratos de carbono – monossacarídeos

Os monossacarídeos são os hidratos de carbono mais simples. Quimicamente são definidos como sendo poli-hidroxialdeídos ou poli-hidroxicetonas, consoante o grupo carbonilo está na extremidade da molécula ou numa posição intermédia. 
Existem muitas formas diferentes de classificar os monossacarídeos, sendo que as mais comuns baseiam-se em:
- número de carbonos – nesta classificação utiliza-se o sufixo “ose” e um prefixo relativo ao número de carbonos. O número mínimo de carbonos que um monossacarídeo pode apresentar são 3 (o gliceraldeído e a dihidroxiacetona são os dois monossacarídeos mas simples que existem). Podem ser trioses, tetroses, pentoses, hexoses, heptoses, …
- posição do grupo carbonilo – nesta classificação utiliza-se o sufixo “ose” e um prefixo relativo à posição do grupo carbonilo. Podem ser aldoses ou cetoses.
- mistura das duas nomenclaturas anteriores – nesta classificam-se utilizam-se ambas as nomenclaturas que descrevi anteriormente. Podem ser aldotrioses, cetotrioses, aldotetroses, cetotetroses, …
Os monossacarídeos são os responsáveis pelos nome hidrato de carbono, pois a sua fórmula química é CH2On, ou seja, para cada carbono existe uma “molécula de água” (na realidade, o que existe é um hidrogénio e um grupo hidroxilo).
Os monossacarídeos desempenham muitas funções importantes para o nosso organismo, sendo que talvez a mais conhecida seja a de combustível metabólico. Outra função igualmente conhecida, é a da ribose, que entra na composição dos nucleótidos.
Devido ao facto de apresentarem muitos grupos funcionais polares, são hidrossolúveis, sendo que a maioria possui um sabor doce.
Todos os monossacarídeos, com exceção da dihidroxiacetona, apresentam estereoisómeros, sendo que o número total depende do número de carbonos do açúcar, bem como do facto de se tratar de uma aldose ou cetose.
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sexta-feira, 30 de junho de 2017

Cartoon sobre análise ao DNA

Numa altura em que os testes genéticos estão cada vez mais na moda, aqui fica uma perspetiva diferente da análise ao DNA. :)

quarta-feira, 28 de junho de 2017

Fosfofrutocinase 1

A fosfofrutocinase 1, também conhecida como PFK-1, é a segunda enzima regulatória da glicólise e o seu principal ponto de regulação. É uma enzima alostérica pertencente à família das fosfotransferases que catalisa uma fosforilação: a conversão de frutose-6-fosfato e ATP em frutose-1,6-bisfosfato e ADP, um passo chave na regulação e limitação da taxa de glicólise, em resposta às necessidades energéticas da célula, através do processo de inibição alostérica.A regulação alostérica é a forma mais rápida de regulação específica de determinadas enzimas – as enzimas regulatórias. Requer a presença de moléculas, os moduladores alostéricos, que interatuam com as enzimas, conduzindo a alterações estruturais, tornando a enzima ou mais rápida (moduladores positivos) ou mais lenta (moduladores negativos).
A nível estrutural, apresenta-se como um homotetrâmero, ou seja, é constituída por 4 subunidades. A PFK-1 pode ser composta por três tipos de formas: M, L ou P, dependendo do tipo de tecido em que se encontra. Por exemplo, o músculo expressa apenas a isoenzima M. Já no fígado e rins predomina a isoforma L. Quanto aos eritrócitos expressam ambas as formas M e L.
Cada subunidade deste tetrâmero possui 319 aminoácidos e é composto por dois domínios: um que se liga ao ATP e o outro que se liga à frutose-6-fosfato.
O domínio N-terminal possui um papel de catalisador de ligação de ATP, enquanto que o terminal C apresenta um papel regulador.
A atividade da PFK-1 depende de um mecanismo em que ocorre transição de um estado T enzimaticamente inativo para um estado R ativo. Se, por um lado, a frutose-6-fosfato se liga, com elevada afinidade, ao estado R, já a mudança para o estado T inibe a sua capacidade de se ligar à enzima.
A atividade desta enzima é controlada por ativadores e inibidores. Por um lado, os ativadores podem ser indicadores de défice energético (ADP, AMP), já que a glicólise pretende compensar esse défice; ou o substrato da reação que catalisa (frutose-6-fosfato), entre outros ativadores. Por outro lado, como inibidores existem o ATP, visto que, se a célula já possuir ATP suficiente, faz todo o sentido que a glicólise seja inibida; o produto da reação (frutose-1,6-bisfosfato), assim como todos os intermediários gerados nas reações seguintes; os intermediários do ciclo de Krebs, se houver acumulação destes intermediários, não será necessário continuar o processo de glicólise; o glucagon, dado que, esta hormona é produzida em situações de hipoglicemia e tem como objetivo elevar a concentração de glucose no sangue, não fazendo sentido gastá-la; entre outros inibidores.
Os ativadores alostéricos ligam-se com o objectivo de facilitar a formação do estado R, induzindo alterações estruturais na enzima, já os inibidores ligam-se para facilitar a formação do estado T inibindo, assim, a atividade da enzima.



Texto escrito por:
Ana Maria Araújo
Ana Sofia Oliveira
Maria Sofia Silva
Renata Teixeira
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sexta-feira, 23 de junho de 2017

Stress oxidativo – principais defesas antioxidantes enzimáticas

Superóxido dismutase (SOD):

Esta enzima, presente em quase todas as células, é uma defesa antioxidante muito importante, que causa a dismutação do anião superóxido em oxigénio e peróxido de hidrogénio. Apresenta várias isoformas (3 no ser humano), que diferem não apenas na sua localização intracelular, mas também no cofator que utilizam. Assim, a forma citosólica utiliza cobre e zinco como cofatores, sendo muitas vezes referida como Cu-Zn-SOD, ou SOD1. A forma mitocondrial utiliza manganês como cofator, sendo referida como Mn-SOD, ou SOD2. A forma extracelular, tal como a SOD1, também utiliza Cu-Zn-SOD, sendo referida como SOD3. A SOD1 é uma enzima dimérica, enquanto que a SOD2 e a SOD3 são tetraméricas. Mutações nos genes que codificam para as diferentes isoformas têm, normalmente, consequências muito graves para os indivíduos, o que revela bem a importância destas enzimas.

Catalase:

Esta enzima, presente nos peroxissomas das nossas células, tem um papel fundamental na dismutação do peróxido de hidrogénio em água e oxigénio (mais informações sobre esta enzima aqui). É uma enzima muito eficiente, e que impede que o peróxido de hidrogénio seja convertido em radicais livres através das reações de Fenton e de Haber-Weiss. É predominantemente tetramérica, utilizando grupos heme com ferro como cofator (um por cadeia polipeptídica).

Glutationa peroxidase:
Esta enzima é muito importante como defesa antioxidante contra peróxidos (orgânicos e inorgânicos). Convém destacar que numa situação de stress oxidativo, muitas vezes as nossas biomoléculas são convertidas em peróxidos. Portanto, esta enzima permite parar a cadeia de propagação de danos oxidativos. A sua atividade catalítica baseia-se na utilização da glutationa, uma molécula composta por 3 aminoácidos, com propriedades antioxidantes. Basicamente a enzima tira partido dessa propriedade, promovendo a oxidação da glutationa e impedindo assim a oxidação de outras biomoléculas. Ou seja, requer a presença de glutationa na forma reduzida, o que, por sua vez, necessita de magnésio e de NADPH.
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segunda-feira, 19 de junho de 2017

Pepsina

A pepsina foi descoberta por Theodor Schwann em 1835 após ter sido extraída de uma glândula da parede estomacal. Após a descoberta desta enzima, Theodor demonstrou que uma vez misturado com ácido clorídrico (que já era reconhecido como um dos constituintes do suco gástrico) um extrato, preparado a partir de glândulas do tecido estomacal, exibia uma maior capacidade de “dissolver” carne do que o ácido clorídrico sozinho.
No que toca à sua estrutura, é uma proteína monomérica com elevada percentagem de resíduos ácidos. O peso molecular da pepsina é aproximadamente 34,5 kDa , enquanto o pepsinogénio (precursor da pepsina)  ronda os 41,4 kDa. Para a pepsina ser ativa, terá de ser adicionado um protão a um dos dois resíduos de aspartato no centro ativo, e retirado um protão ao outro (isto ocorre entre pH 1 e 5). NOTA: acima de pH 7 a pepsina é irreversivelmente desnaturada.A pepsina é a principal enzima proteolítica ativa secretada pelo suco gástrico, solução aquosa rica em ácido clorídrico e em enzimas que atuam na digestão de proteínas. Existem células especializadas na secreção de ácido clorídrico (células parietais), o que faz com que o ambiente gástrico seja extremamente ácido. Estas células produzem uma enzima gástrica inativada (pepsinogénio) que ao entrar em contato com o HCl transforma-se em pepsina (forma ativa). Este contacto com o HCl é crucial, visto que a pepsina só reage em meio acido.
O principal ativador da pepsina é o pepsinogénio, enquanto que os seus inibidores são álcoois alifáticos e a pepstatina A.
A pepsina tem a função de digerir proteínas, através da catalisação da hidrolise dessas moléculas quebrando as ligações peptídicas entre alguns aminoácidos, é específica para certos pontos da proteína, e, portanto, não ocorre uma digestão completa. Os produtos dessa quebra são cadeias de aminoácidos relativamente longas, como as peptonas, mas há aminoácidos que se libertam completamente como  a fenilalanina, o triptofano e a tirosina principalmente.
A deficiência de pepsina no organismo pode ser causada principalmente por problemas fisiológicos, como a acloridria , deficiência na secreção ácida no estômago, ou resultantes da utilização de certos medicamentos que inibem a secreção de ácido clorídrico no estômago, como os anti-ulcerativos e os antiácidos. Problemas fisiológicos deste tipo impossibilita a conversão do pepsinogénio em pepsina. Esta deficiência acarreta em uma má digestão proteica, facto que pode fazer aumento o tempo de digestão e causar acumulação de proteínas no intestino, causando fermentação (pelas bactérias presentes no intestino) e deficiência na absorção de aminoácidos pelo organismo.
CURIOSIDADES: A pepsina pode ser extraída do estômago de suínos e bovinos e utilizada pela indústria alimentícia na produção de coagulantes de leite e amaciadores de carne. O nome “Pepsi” (marca de refrigerantes) tem esse nome por ter pepsina na sua constituição e, inicialmente, era utilizada como um medicamento para curar a dispepsia.


Trabalho realizado por:
Brayan Freitas
Diogo Fernandes 
Mariana  Gonçalves
Miguel Pinto
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segunda-feira, 10 de abril de 2017

Stress oxidativo e envelhecimento



O stress oxidativo é o grande pilar da teoria do envelhecimento. Em jeito de brincadeira, digo muitas vezes nas minhas aulas que nós envelhecemos porque temos o péssimo hábito de passar toda a nossa vida a respirar oxigénio. Basicamente é o oxigénio que nos faz viver, mas também é ele que nos mata aos bocadinhos, ou seja, que nos faz envelhecer…
E qual é a relação entre o oxigénio e o envelhecimento? A resposta resume-se a duas palavras: stress oxidativo! Esporadicamente, há moléculas de O2 que se transformam em espécies reativas de oxigénio, sendo que a maioria é neutralizada pelas nossas defesas antioxidantes (mais informação sobre esse assunto aqui). No entanto, há sempre algumas espécies reativas de oxigénio que conseguem contornar as nossas defesas e, consequentemente, conseguem causar pequenos danos nalgumas das nossas biomoléculas. Apesar de esses danos não terem muito significado biológico, quando avaliados isoladamente, à medida que vamos envelhecendo, os mesmos vão-se acumulando, e esses danos cumulativos começam a traduzir-se pela perda de algumas funcionalidades. São exemplos a perda de maleabilidade da pele, a rigidez articular, a perda de capacidade sensorial, etc.
Sendo assim, tudo o que possa acelerar a nossa taxa metabólica tem potencial de nos fazer envelhecer mais rapidamente, pois aumenta a produção de espécies reativas de oxigénio. Neste contexto, é particularmente evidente o efeito que o stress emocional tem! Por exemplo, pessoas que estejam sujeitas a cargos e atividades de elevado stress, envelhecem a uma taxa muito superior à daqueles que têm uma vida muito mais relaxada.
Por último, gostaria de deixar claro que o stress oxidativo não é o único fator responsável pelo envelhecimento mas é, seguramente, um dos principais, por isso se queremos envelhecer de forma mais lenta, temos que garantir um adequado equilíbrio entre os pró-oxidantes e os anti-oxidantes!
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